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Benedict Tisue

September 17, 2023

Protéine chaperonne, déltoide

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Protéine chaperonne

Nascent chain–binding chaperones, including trigger factor, Hsp70, and prefoldin, stabilize elongating chains on ribosomes in a nonaggregated state. In human cell lines, chaperone proteins were found to compose ~10% of the gross proteome mass, [21] and are ubiquitously and highly expressed across human tissues. Multiple molecular chaperones are present in the cell with mutually overlapping functions and “clientomes” (2, 11, 12). The bacterial chaperonin GroEL and its cochaperone GroES belong to the Hsp60/Hsp10 (aka Cpn60/Cpn10) family of heat shock proteins. Bacterial GroEL is an ≈ 800-kDa hollow cylinder consisting of two seven-subunit rings stacked back to back. The majority of the copper chaperones identified thus far have an "open-faced beta-sandwich" global fold with a conserved MXCXXC metal-binding motif. Une protéine chaperonne est une protéine dont la fonction est de permettre aux protéines en cours de synthèse de prendre leur forme dans l'espace (repliement tridimensionnel adéquat). Aberrant accumulation of misfolded proteins into amyloid deposits is a hallmark in many age-related neurodegenerative diseases, including Alzheimer’s disease (AD), Parkinson’s disease (PD), Huntington’s disease (HD), and amyotrophic lateral sclerosis (ALS). Les chaperonines constituent une famille de protéines chaperons 2. Elles encapsulent leur protéine substrat et sont caractérisées par une structure en double anneau.

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